Mucină

Mucinele sunt o familie de proteine cu greutate moleculară mare, puternic glicozilate (glicoconjugate), produse de țesuturile epiteliale la majoritatea animalelor.^[1] Caracteristica principală a mucinelor este capacitatea lor de a forma geluri; prin urmare, ele sunt o componentă cheie în majoritatea secrețiilor gelatinoase, îndeplinind funcții de la lubrifiere, la semnalizarea celulară, și chiar de formarea de bariere chimice. Acestea au adesea un rol inhibitor.^[1] Unele mucine sunt asociate cu controlul mineralizării, inclusiv formarea sidefului la moluște,^[2] calcificarea la echinoderme^[3] și formarea oaselor la vertebrate.^[4] Ele se leagă de agenții patogeni ca parte a sistemului imunitar. Supraexprimarea proteinelor din clasa mucinelor, în special MUC1, este asociată cu multe tipuri de cancer.^[5]^[6]

Deși unele mucine sunt legate de membrană datorită prezenței unui domeniu hidrofob de membrană care favorizează retenția în membrana plasmatică, majoritatea mucinelor sunt secretate ca componente principale ale mucusului de către membranele mucoase sau sunt secretate pentru a deveni o componentă a salivei.

Note

^ ^a ^b Marin F, Luquet G, Marie B, Medakovic D (2007). Molluscan shell proteins: primary structure, origin, and evolution. Current Topics in Developmental Biology. 80. Academic Press. pp. 209–76. doi:10.1016/S0070-2153(07)80006-8. ISBN 9780123739148. PMID 17950376.
^ Marin F, Corstjens P, de Gaulejac B, de Vrind-De Jong E, Westbroek P (iulie 2000). „Mucins and molluscan calcification. Molecular characterization of mucoperlin, a novel mucin-like protein from the nacreous shell layer of the fan mussel Pinna nobilis (Bivalvia, pteriomorphia)”. The Journal of Biological Chemistry. 275 (27): 20667–20675. doi:10.1074/jbc.M003006200 . hdl:1887/50061 . PMID 10770949.
^ Boskey AL (2003). „Biomineralization: an overview”. Connective Tissue Research. 44 Suppl 1 (1): 5–9. doi:10.1080/713713622. PMID 12952166.
^ Midura RJ, Hascall VC (octombrie 1996). „Bone sialoprotein--a mucin in disguise?”. Glycobiology. 6 (7): 677–681. doi:10.1093/glycob/6.7.677 . PMID 8953277.
^ Niv Y (aprilie 2008). „MUC1 and colorectal cancer pathophysiology considerations”. World Journal of Gastroenterology. 14 (14): 2139–2141. doi:10.3748/wjg.14.2139 . PMC 2703837 . PMID 18407586.
^ Brockhausen I, Melamed J (august 2021). „Mucins as anti-cancer targets: perspectives of the glycobiologist”. Glycoconjugate Journal. 38 (4): 459–474. doi:10.1007/s10719-021-09986-8 . PMID 33704667.

Vezi și

[Marin2008-1] Marin F, Luquet G, Marie B, Medakovic D (2007). Molluscan shell proteins: primary structure, origin, and evolution. Current Topics in Developmental Biology. 80. Academic Press. pp. 209–76. doi:10.1016/S0070-2153(07)80006-8. ISBN 9780123739148. PMID 17950376.

[Marin2000-2] Marin F, Corstjens P, de Gaulejac B, de Vrind-De Jong E, Westbroek P (iulie 2000). „Mucins and molluscan calcification. Molecular characterization of mucoperlin, a novel mucin-like protein from the nacreous shell layer of the fan mussel Pinna nobilis (Bivalvia, pteriomorphia)”. The Journal of Biological Chemistry. 275 (27): 20667–20675. doi:10.1074/jbc.M003006200 . hdl:1887/50061 . PMID 10770949.

[3] Boskey AL (2003). „Biomineralization: an overview”. Connective Tissue Research. 44 Suppl 1 (1): 5–9. doi:10.1080/713713622. PMID 12952166.

[4] Midura RJ, Hascall VC (octombrie 1996). „Bone sialoprotein--a mucin in disguise?”. Glycobiology. 6 (7): 677–681. doi:10.1093/glycob/6.7.677 . PMID 8953277.

[pmid18407586-5] Niv Y (aprilie 2008). „MUC1 and colorectal cancer pathophysiology considerations”. World Journal of Gastroenterology. 14 (14): 2139–2141. doi:10.3748/wjg.14.2139 . PMC 2703837 . PMID 18407586.

[pmid33704667-6] Brockhausen I, Melamed J (august 2021). „Mucins as anti-cancer targets: perspectives of the glycobiologist”. Glycoconjugate Journal. 38 (4): 459–474. doi:10.1007/s10719-021-09986-8 . PMID 33704667.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]